En la estructura secundaria en forma de hélice alfa, el esqueleto peptídico se encuentra enrollado de forma compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula, y las cadenas laterales de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal.

Veamos la hélice alfa formada por un polipéptido de 15 aminoácidos en un modelo compacto:

Ahora, el esqueleto peptídico (el eje de la hélice) se muestra en amarillo. Observe cómo las cadenas laterales se dirigen hacia el exterior.

Veamos la estructura del esqueleto peptídico aislado. Para más claridad, podemos utilizar un modelo de varillas: (Identifique los átomos por su color)

1. Parar la rotación
2. La hélice está estabilizada por puentes de hidrógeno (........) entre los nitrógenos y los grupos carbonilo de los enlaces peptídicos. Los puentes se establecen entre el átomo de oxígeno carbonílico de un residuo (n) y el nitrógeno del residuo situado en posición (n+4). Las bolas representan los carbonos alfa.
3. Cada residuo rota 100° y se desplaza 0.15 nm con respecto al residuo anterior, por lo que son necesarios 3.6 residuos y 0.54 nm para que la hélice dé una vuelta completa.
   Aquí se muestran dos vueltas de hélice vistas desde arriba. Los carbonos alfa de la primera vuelta se representan de colores. Los carbonos alfa están unidos por una línea ficticia que representa el esqueleto peptídico. Observe y compruebe que:
   • La hélice es dextrorsa (avanza en el sentido de las agujas del reloj).
   • Son necesarios 3.6 residuos para dar una vuelta completa.
   • Cada residuo gira 100^o con respecto al anterior.

Recuerde que las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la hélice.
Puede verse más claramente si se muestra el esqueleto peptídico por una línea ficticia que una los carbonos alfa, y las cadenas laterales en modelo de bolas y varillas.

Fíjese en las cadenas laterales e intente identificar los aminoácidos que forman este péptido.

Solución: