En la conformación beta o en hoja plegada, el esqueleto peptídico se encuentra extendido en "zig-zag" en lugar de plegarse como una hélice.
El esqueleto peptídico forma un plano, como las hojas plegadas de un mapa, y las cadenas laterales se disponen hacia ambos lados del plano.
Ahora podemos ver el esqueleto peptídico en código de colores CPK y modelo compacto. En este ejemplo se trata de dos cadenas polipeptídicas que se disponen de forma antiparalela (aminoácidos amino y carboxilo terminales enfrentados)
El esqueleto se aprecia mejor en un modelo de varillas.
La conformación beta está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno (no mostrados) unidos a los nitrógenos de cada enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico de los enlace peptídicos de la cadena peptídica adyacente.
Las cadenas laterales se colocan de forma alternante a ambos lados del plano formado por el esqueleto peptídico
Puede verse más claramente si se muestra el esqueleto peptídico por una línea ficticia que una los carbonos alfa, y las cadenas laterales en modelo de bolas y varillas.
La hoja plegada beta que hemos visto es en realidad un fragmento del enzima lisozima. Ésta es la forma habitual de representar la estructura secundaria en hoja beta en una proteína. La dirección de la flecha indica la dirección de la cadena, de amino a carboxilo terminal.
La isozima tiene una estructura terciaria determinada por la existencia de fragmentos con diferentes estructuras secundarias: