VOLVER A: ENZIMAS

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Pregunta nº 1: Al hacer un estudio cinético de una reacción catalizada por un enzima

    A) no es necesario purificar previamente el enzima
    B) no es necesario fijar las condiciones óptimas de actividad
    C) sólo se tiene en cuenta la velocidad inicial de la reacción
    D) se considera que la reacción sólo tiene lugar en un sentido

 

Pregunta nº 2: En el modelo cinético de Michaelis-Menten (a la derecha), y asumiendo la hipótesis del estado estacionario se cumple que

    A) [ET] = [EL]+[ES]
    B) v1 = v2 + v3
    C) v3 = constante
    D) KM = k1+k2+k3

Pregunta nº 3: Según la hipótesis del estado estacionario, en el transcurso de una reacción enzimática el complejo enzima-sustrato (ES) se comporta de modo que

    A) [ES] = [ET] (Nota: [ET] = concentración total de enzima)
    B) [ES] es grande
    C) [ES] es constante
    D) [ES] aumenta durante el transcurso de la reacción

Pregunta nº 4: Cuando la KM de un enzima para un sustrato es muy grande, quiere decir que

    A) hay gran afinidad entre el enzima y el sustrato
    B) el complejo ES tiene poca estabilidad
    C) a [S]0 muy pequeñas se obtienen velocidades próximas a la Vmax
    D) puede tratarse de un sustrato análogo

Pregunta nº 5: La representación de Lineweaver-Burk aplicada a un enzima michaeliano origina una recta en la que el valor KM / Vmax corresponde a

    A) la pendiente
    B) la ordenada en el origen
    C) la abscisa en el origen
    D) al punto de inflexión