Los AA proteicos codificables son 20:

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

• la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R
  
  
• la polaridad de la cadena lateral R

Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:

1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.

2.- AROMÁTICOS: La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.

3.- HIDROXIÁMINOACIDOS: Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S.

4.- TIOAMINOÁCIDOS: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro.

5.- IMINOÁCIDOS: Tienen el grupo a-amino sustituído por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P.

6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E). Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q).

7.- DIBÁSICOS: La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).

Según este criterio se distinguen cuatro grupos de aminoácidos:

1. HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.
   
   
2. CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico.
   
   

   4-hidroxiprolina	5-hidroxilisina	g-carboxiglutámico

   
   
   
3. ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.
   
   
4. CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).
   
   

   cisteína + cisteína =cistina	cistina (en 3D)

Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:

1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.

2.- a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.

3.- w-AMINOÁCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w), no al carbono a. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido g-aminobutírico es un imporante neurotransmisor.