Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en el enlace s pueden formar orbitales híbridos p. Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por lo tanto, se puede considerar que los enlaces C-O y N-C que participan en el enlace peptídico tienen estructuras intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre el enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura izquierda, abajo), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figura inferior izquierda).

En la Figura inferior central hay una estructura con dos enlaces peptídicos. Gírala de forma que quede igual que la Figura inferior derecha (que no se puede mover) donde los átomos que participan en un enlace peptídicose representan con el mismo color (el átomo de color azul participa en los dos).

Dipéptido Ala-Ser (un enlace peptídico)	Estructura con dos enlaces peptídicos consecutivos	Los 6 átomos de un enlace peptídico son coplanares

El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación de los átomos de C y N, al ser éste un enlace rígido. Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los péptidos son limitadas. Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación por giro de los Ca tetraédricos (con hibridación sp³), pero no por rotación de los átomos con hibridación sp² (Figuras inferiores).

El C2 (Ca) de cada AA implicado puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los enlaces peptídicos contiguos: los llamados ángulos f (phi) y y (psi) (Figura de la derecha). El ángulo phi (f) es la rotación del enlace N-Ca, y el ángulo psi (y) la del enlace Ca-C. En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de f y otro de y determinados. Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente determinada cuando se conocen los valores de y y de f para cada AA.

En un extremo de la cadena polipeptídica queda un grupo amino libre (extremo amino o extremo N-terminal) y en el extremo opuesto queda un carboxilo libre (extremo carboxilo o extremo C terminal). Por convención, los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los AA que lo integran a partir del extremo N (Figura de la derecha). Se denomina secuencia de un péptido al orden de los AA que lo integran. La secuencia está determinada por dos factores:

1.- el número de AA que forman el péptido

2.- el orden en que están ensamblados