Los
aminoácidos pueden unirse covalentemente mediante un enlace amida substituido,
llamado enlace peptídico dando lugar
a un péptido. El enlace peptídico se forma por eliminación de una molécula de
agua entre un grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y del grupo -amino
del otro:
El
enlace peptídico tiene características de doble enlace debido a la presencia
de estructuras resonantes.
De
esta coplanaridad se desprende que las únicas libertades de giro se sitúan en
los enlaces de los carbonos ,
que así sirven de nexo de unión entre los distintos planos que componen el esqueleto
de la proteína. Para cada uno de los C
se definen dos ángulos,
(phi) y
(psi), que corresponden
a la rotación de los enlace C
i-Ni y C
i-Ci', respectivamente. Si se conoce el valor de estos ángulos para cada uno
de los C
,
la disposición espacial de la cadena polipeptídica queda definida exactamente.
Grupo amino terminal (N terminal)
Grupo carboxi terminal (C terminal)
Enlace peptídico
Carbonos alfa
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