ABC domain: dominio ABC.
ATP-binding domain.

ABC protein: proteína de la familia ABC.
Cualquiera de los miembros de la mayor familia conocida de proteínas que transportan sustancias a través de una membrana celular. La sigla «ABC», que da nombre a la familia –o a la «superfamilia», como algunos gustan llamarla debido a la gran cantidad de miembros que la componen–, es la abreviatura de ATP-binding cassette, uno de los dos dominios de unión a ATP localizados en el citoplasma celular que, junto con otros dos dominios transmembranarios que proporcionan la especificidad por el sustrato, son característicos de estas proteínas.
Observación: las sustancias transportadas a través de la membrana celular son muy diversas (p.ej., metabolitos, lípidos, esteroles y fármacos), y el transporte se hace generalmente en una sola dirección y con gasto de energía mediante hidrólisis de ATP. En los organismos eucariotas, estos transportadores por lo general movilizan compuestos desde el citoplasma hacia el exterior de la célula o hacia el interior de un orgánulo (mitocondria, retículo endoplasmático, peroxisomas, etc.). Por el contrario, en las bacterias, estas proteínas participan sobre todo en la importación de compuestos esenciales que no pueden ingresar en la célula por mecanismos de difusión (p.ej., hidratos de carbono, vitaminas, iones metálicos, etc.). Por lo menos seis miembros de la familia se asocian a transporte de fármacos y están implicados en mecanismos de multirresistencia farmacológica en enfermedades como el cáncer. No todas las proteínas ABC desempeñan una función de transporte. Por ejemplo, la enzima de reparación del ADN, UvrA, es una proteína ABC sin función transportadora.

Diagrama de un transportador ABC típico. A) Estructura esquemática de la proteína (cuadrados y círculos en azul y rojo) dentro de la membrana plasmática (en amarillo), con dos dominios transmembranarios (en azul) y dos dominios citoplasmáticos de unión a ATP (en rojo). B) Cada dominio de unión a ATP de la proteína ABC contiene dos motivos breves, que también están presentes en otras proteínas con dominios de unión a nucleótidos, denominados Walker A y Walker B, más un tercer dominio C distintivo (signature) de la familia. Fuente: http: //www.genome.org/content/vol11/issue7/images/large/19f1_C4TT.jpeg

ABC superfamily: superfamilia de proteínas ABC.
ABC protein.

aberrant mRNA : ARNm aberrante.
Moléculas de ARNm de características peculiares (ARN ultraleídos —readthrough—, con estructura secundaria compleja debido a la presencia de apareamientos intracatenarios, con modificaciones covalentes, con falta de edición o ARN incompletos), que son sustrato de degradación por parte de proteínas específicas en la ribointerferencia. Véase readthrough, RNA editing y RNA interference.

abzyme: aczima.
Anticuerpo con actividad catalítica (por ejemplo, actividad de ribonucleasa).
Observación: el término abzyme —por antibody enzyme— se debería verter al español respetando la abreviatura española de anticuerpo y no la inglesa; es decir, la ab de antibody debería convertirse en la ac de anticuerpo.

acceptor site : sitio aceptor.
splice site.

acceptor splice site : sitio aceptor.
splice site.

activator: activador.
1. Biol. Mol. Proteína con función reguladora que aumenta la frecuencia de transcripción de un gen. Por lo general se trata de un factor de transcripción que reconoce y se une a una secuencia nucleotídica breve cerca del promotor del gen que regula, al promotor mismo o a un potenciador de la transcripción.
2. Enzimol. Compuesto que aumenta la velocidad de la reacción enzimática, distinto de un catalizador o de su sustrato.
Observación: en los organismos procariotas, un activador (acepción 1.ª) posee dos dominios separados característicos, el primero es un dominio de unión a una región específica del ADN situada generalmente cerca del promotor del gen y el segundo es un dominio de interacción con la ARN-polimerasa. En estos casos, la activación se realiza 1) al facilitar la unión de la polimerasa al promotor (el activador se une por un dominio al ADN y por el otro a la ARN-polimerasa, como en el caso del operón lac; la activación en estos casos ocurre incluso en presencia de un represor transcripcional), o bien 2) al interaccionar con el complejo cerrado (es decir, con la ARN-polimerasa ya unida a la doble hélice ADN) de modo que se produce un cambio conformacional en la ARN-polimerasa o el ADN, el complejo cerrado pasa al estado abierto y se inicia la transcripción. Un activador también puede ejercer su efecto a distancia. En estos casos, el activador (p.ej., NtrC) se une a segmentos de ADN que pueden estar situados a unos pocos cientos de pares de bases del promotor (en dirección 5’), y la interacción con la ARN-polimerasa sólo es posible si el ADN se pliega y los sitios de unión del activador al ADN y de la ARN-polimerasa al ADN quedan próximos entre sí.
En los organismos eucariotas, los activadores también poseen dos dominios separados, pero rara vez interactúan con la ARN-polimerasa de forma directa. Más bien promueven la unión de la ARN-polimerasa al ADN (y la formación de complejos de iniación) de forma indirecta por dos vías distintas: 1) el activador interacciona únicamente con proteínas o complejos proteicos que forman parte del aparato transcripcional, distintos de la ARN-polimerasa (p.ej.: un coactivador o el factor de transcripción TFIID), y éstos a su vez se unen a la ARN-polimerasa que se fija al ADN para formar el complejo de iniciación transcripcional correspondiente en el promotor; 2) el activador atrae modificadores de los nucleosomas (p.ej.: histona-acetilasas o factores de remodelado de la cromatina) que producen un cambio conformacional en la región de la cromatina cercana al gen en cuestión para que la ARN-polimerasa pueda unirse al ADN y formar el complejo de iniciación transcripcional correspondiente. El activador que es capaz de interaccionar de forma directa con la polimerasa, sin el auxilio de coactivadores, recibe el nombre de «transactivador».

active center: sitio activo.
active site

active site: sitio activo.
Región de la enzima (usualmente un hueco, una cavidad o una hendidura de carácter no polar) a la que se une al sustrato y donde tiene lugar la reacción biológica, pues contiene los aminoácidos que participan de forma directa en la formación o ruptura de enlaces.
Observación: también se conoce como centro activo (active center) o centro catalítico (catalytic site). No obstante, existen autores que distinguen el sitio activo o sitio catalítico propiamente dicho (el lugar donde tiene lugar la reacción enzimática) del sitio de unión de la enzima con el sustrato en los casos en que ambas regiones se superponen sólo parcialmente.

acyl- : acil-.
Nombre genérico del grupo funcional que resulta de la eliminación de un grupo hidroxilo de los ácidos orgánicos tales como los aminoácidos.

acylated tRNA : aminoacil-ARNt.
aminoacyl tRNA.

AFLP: AFLP.
amplified fragment-length polymorphism.

AFLP fingerprints: polimorfismo de la longitud de fragmentos amplificados.
amplified fragment-length polymorphism.

allele : alelo.
Cada una de las posibles formas en las que existe un gen a consecuencia de una o más mutaciones.
Observación: la palabra allele se ha formado por apócope y cambio de la vocal «o» por «e» a partir de la voz allelomorph, que William Bateson había acuñado a comienzos del siglo xx (y que significa literalmente «forma alternativa»). Los alelos (o genes alélicos) están situados en loci idénticos en cromosomas homólogos. Véase homologous chromosome y locus.

allelomorph : alelomorfo.
allele.

alternative splicing : corte y empalme alternativo, ayuste alternativo.
Proceso de obtención de ARNm distintos a partir de un mismo transcrito primario por alternancia de las posibilidades de corte y empalme (ayuste) intrónico. De resultas de este proceso, cada uno de los ARNm obtenidos contiene distintos exones del gen a partir del cual ha sido transcrito. Véase exon y splicing.

amino acid-accepting RNA : ARN de transferencia.
transfer RNA.

amino acid-tRNA ligase : aminoácido-ARNt-ligasa.
Grupo de enzimas específicas que catalizan la formación de un aminoacil-ARNt (L-aa- ARNt^aa) a partir de ATP, el aminoácido específico (L-aa) y el ARNt aceptor correspondiente (ARNtaa), con liberación de pirofosfato (PPi) y AMP:
ATP + L-aa + ARNtaa = AMP + PPi + L-aa- ARNtaa
Hay tantas aminoácido-ARNt-ligasas como aminoácidos constituyentes de proteínas (21): tirosina-ARNt-ligasa, leucina-ARNt-ligasa, ß-alanina-ARNt-ligasa, etc.
Observación: según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (NC-IUBMB), el nombre oficial de estas enzimas del grupo 6.1.1 (Ligases forming aminoacyl-tRNA and related compounds) es aminoacid-ARNt ligases, pero también reciben otras denominaciones: aminoacyl-tRNA synthetases; aminoacyltransfer ribonucleate synthetases; aminoacyl-transfer RNA synthetases; aminoacyl-transfer ribonucleic acid synthetases; aminoacyl-tRNA ligases; amino acid-transfer RNA ligases; amino acid-transfer ribonucleate synthetases; amino acid translases; amino acid tRNA synthetases.

aminoacyl tRNA : aminoacil-ARNt.
Molécula de ARNt unida a su aminoácido específico. La unión se efectúa mediante un enlace éster entre el carboxilo del aminoácido y el hidroxilo de la posición 3’ de la adenosina terminal del ARNt. Las enzimas que catalizan estas uniones son las aminoácido-ARNt-ligasas.

aminoacyl-tRNA synthetase : aminoácido-ARNt-ligasa.
aminoacid-tRNA ligase.

amplicon: amplicón.
Conjunto de moléculas de ADN idénticas que resulta de una reacción en cadena de la polimerasa (PCR). Es esencialmente un clon molecular. Véase clone y PCR.

amplified fragment-length polymorphism: polimorfismo de la longitud de fragmentos amplificados.
Es una variante de la técnica de la huella genética (DNA fingerprinting) que se basa en la amplificación selectiva, mediante una reacción en cadena de la polimerasa (PCR), de fragmentos procedentes de la digestión de un ADN genómico con un par de enzimas de restricción. Véase DNA fingerprinting.
Observación: el método original de Pieter Vos y cols. consta de tres etapas: 1) la digestión del ADN con un par de enzimas de restricción (p. ej.: EcoRI y MseI) y el ligamiento de oligodesoxinucleótidos bicatenarios (adaptadores) a los extremos de los fragmentos producidos; 2) la amplificación selectiva de un conjunto de esos fragmentos mediante un par de cebadores complementarios de los adaptadores y de las secuencias de reconocimiento de las enzimas de restricción (un cebador para los extremos escindidos con EcoRI y el segundo cebador para los extremos escindidos con MseI; véase el esquema). Los cebadores disponen de tres nucleótidos sobrantes en su extremo 3’ (los nucleótidos «selectivos», véase el esquema), que sólo reconocerán (y permitirán amplificar) los fragmentos de restricción que tengan los correspondientes tres nucleótidos complementarios flanqueando el sitio de restricción, reduciendo de forma considerable (1/16 por cada nucleótido selectivo) el número de fragmentos que se amplifican; 3) el análisis de los fragmentos amplificados en un gel de electroforesis. Este método puede generar una huella genética a partir de cualquier muestra de ADN, sin importar su origen ni complejidad, sin conocimiento previo de secuencia alguna y sin los inconvenientes de otros métodos de tipificación que son extremadamente sensibles a las condiciones de reacción, a la calidad del ADN y a las variaciones de temperatura. Permite, además, la amplificación simultánea de un gran número de fragmentos de restricción (generalmente de 50 a 100) en cada análisis realizado.

amino acid: aminoácido.
Unidad estructural de una proteína. Es un ácido orgánico compuesto de un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y un grupo distintivo o radical (-R) unidos a un átomo de carbono central (denominado «carbono alfa» por ser adyacente al grupo carboxilo; no marcado en la figura). En un medio acuoso de pH neutro, los aminoácidos individuales existen predominantemente como iones bipolares o dipolos (zwitteriones):
Observación: por aminoácido debe entenderse casi siempre un ácido orgánico que lleva el grupo amino en el carbono 2 (α) de la cadena hidrocarbonada, y menos frecuentemente en el carbono 3 (ß). El hecho de que el carbono a esté rodeado de cuatro grupos diferentes le confiere actividad óptica a cada aminoácido, que entonces puede existir en dos formas especulares (isómeros) distintas: la forma levógira (L) y la forma dextrógira (D). Los aminoácidos naturales son todos levógiros. Se conocen en la actualidad 20 radicales (-R) distintos, de naturaleza tanto alifática como aromática, que dan lugar a los 20 aminoácidos naturales conocidos. Estos aminoácidos se representan con un símbolo universal de una o tres letras, a saber: alanina (A, Ala), arginina (R, Arg), asparragina (N, Asn), ácido aspártico (D, Asp), cisteína (C, Cys), glutamina (Q, Gln), ácido glutámico (E, Glu), glicocola o glicina (G, Gly), histidina (H, His), isoleucina (I, Ile), leucina (L, Leu), lisina (K, Lys), metionina (M, Met), fenilalanina (F, Phe), prolina (P, Pro), serina (S, Ser), treonina (T, Thr), triptófano (W, Trp), tirosina (Y, Tyr) y valina (V, Val). La asparragina y la glutamina son los derivados sin carga neta (las formas bipolares iónicas o zwitteriones) de los ácidos aspártico y glutámico, respectivamente, cuyos radicales (-R) son de naturaleza ácida a pH biológico. Cuando en una secuenciación no se distingue un compuesto del otro, se utiliza la nomenclatura «B, Asx» para la asparragina o el ácido aspártico, y «Z, Glx» para la glutamina o el ácido glutámico. Existen dos aminoácidos adicionales que se pueden incorporar de manera natural a las proteínas durante su síntesis: la selenocisteína (muy distribuida en la naturaleza y presente en algunas enzimas como la glutatión-peroxidasa y la formato-deshidrogenasa) y la pirrolisina (presente en las bacterias del género Methanosarcina, del dominio Archaea). Los aminoácidos 21 y 22 no tienen un codón propio y se insertan en las proteínas en el lugar de ciertos codones de finalización. Véase building block.

amino acid residue: residuo de aminoácido.
Aminoácido incorporado a un péptido o a una proteína.
Observación: la reacción de condensación que ocurre entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro cuando ambos se unen a través de un enlace peptídico suele acompañarse de la pérdida de una molécula de agua (formada a partir del átomo de hidrógeno de uno y el grupo hidroxilo del otro). Debido precisamente a esa pérdida de un átomo de hidrógeno o un grupo hidroxilo se habla entonces de «residuos» de aminoácidos. Dicho esto, cabe destacar que, en la práctica, suele hablarse de los aminoácidos (y no de los residuos de aminoácidos) de una proteína, excepto cuando se hace referencia a la secuencia de un polipéptido obtenida por la degradación de Edman.

annealing: hibridación, apareamiento.
Unión de dos hebras de ácido nucleico por complementariedad de bases; por ejemplo, el apareamiento de dos hebras de ADN para formar una doble hélice

annotation: anotación.
Descripción de la localización precisa, el tamaño y la función (o las funciones) de las secuencias de nucleótidos (genes, regiones reguladoras y otros elementos) de un genoma (ADN o ARN) o de las secuencias de aminoácidos de una proteína, y asignación de una función biológica probable a dichas secuencias por comparación con otras secuencias homólogas descritas en los bancos de datos. Esta tarea supone, además, un trabajo de edición informática —que algunos distinguen de la annotation propiamente dicha con el nombre de curation—, así como la inclusión de cualquier otra información pertinente sobre la secuencia descrita. Véase CURATION.

antibody: anticuerpo.
Glucoproteína plasmática producida por un linfocito B al entrar en contacto con un antígeno específico. Recibe también el nombre de inmunoglobulina. Se trata de la forma soluble del receptor de antígeno presente en la membrana plasmática del linfocito B, cuya síntesis se induce tras el reconocimiento específico del ligando (el antígeno). Todos los anticuerpos presentan la misma estructura básica (véase la figura), pero la región de unión con el antígeno, conocida como parátopo, es extremadamente variable y característica de cada uno de ellos.

Figura: Estructura básica de un anticuerpo Una molécula de anticuerpo está formada por cuatro polipép-tidos; dos polipéptidos idénticos de tamaño mayor (cadenas polipeptídicas pesadas o heavy chains, en verde oscuro) y dos polipéptidos idénticos de tamaño menor (cadenas polipeptídicas livianas o light chains, en verde claro), unidas por puentes disulfuro (s-s) y otros enlaces covalentes y no covalentes. El contacto con el epítopo del antígeno (señalado con un círculo) se establece en un punto de unión específico: el parátopo o antigen binding site (señalado en color fucsia) ubicado en la región variable de cada anticuerpo (sombreada en color celeste), formada por los extremos N de las cadenas pesadas y ligeras (VH, VL). Existen dos regiones variables y dos parátopos por molécula de anticuerpo. El resto de la molécula presenta una estructura constante, común a todas las inmunoglobulinas (sombreada en color gris). El punto de bifurcación de la Y, donde existen dos puentes disulfuro, constituye la región de la bisagra (hinge). Tanto las cadenas livianas como las pesadas contienen una serie de unidades repetidas de unos 110 aminoácidos cada una que se pliegan de forma independiente y forman un motivo estructural globular denominado dominio Ig (regiones con forma de herradura). Figura extraída de http://privat.hihm.no/robertw/molbio/5BI37Web/LabExercise5b-filer/image004.jpg

anticoding strand : cadena no codificante.
noncoding strand.

anticodon : anticodón.
Triplete de nucleótidos de un ARNt que se aparea con un codón específico del ARNm por complementariedad de bases a través de puentes de hidrógeno. El apareamiento es antiparalelo, de modo que el extremo 5' de una secuencia coincide con el extremo 3’ de la otra, por ejemplo:
5’-ACG-3’ (codón)
3’-UGC-5’ (anticodón).
No obstante, para mantener la convención de escritura de las secuencias de nucleótidos en la dirección de 5’ a 3’ suele escribirse el anticodón al revés, con una flecha en dirección opuesta arriba.

antigen: antígeno.
1 Cualquier sustancia que, al ingresar en un organismo inmunocompetente, estimula la producción de una o varias series de anticuerpos específicos que se unen a ella a través de unos sitios denominados epítopos o determinantes antigénicos. Un mismo antígeno puede contener múltiples epítopos, algunos de los cuales pueden estar repetidos, y cada epítopo es específico de un anticuerpo. En esta acepción, antígeno es sinónimo de inmunógeno. Véase IMMUNOGEN.
2 Cualquier sustancia que es capaz de unirse de forma específica a un anticuerpo o a un receptor localizado en la superficie de los linfocitos T. Los antígenos que se unen a anticuerpos son de naturaleza extremadamente diversa (pueden ser desde sustancias relativamente sencillas, como los lípidos y las hormonas, hasta macromoléculas más complejas, como los ácidos nucleicos y las proteínas, e incluso virus o un fragmento de célula, por citar unos ejemplos); en cambio, los que se unen con el receptor de superficie de los linfocitos T son únicamente de naturaleza proteínica. En esta acepción, antígeno no es necesariamente sinónimo de inmunógeno. Véase, por ejemplo, la entrada HAPTEN.
Observación: el término antigen proviene de la contracción del inglés antibody generator (generador de anticuerpos).

antigen binding site: parátopo.
→ PARATOPE

antigen mimicry: mimetismo antigénico.
Inmunol. Propiedad de ciertos anticuerpos antiidiotípicos de guardar semejanza estructural con el determinante antigénico reconocido por el anticuerpo original (este es el anticuerpo que ha inducido la producción de anticuerpos antiidiotípicos).

antigenic determinant: determinante antigénico.
→ EPITOPE

antiidiotype antibodies: anticuerpos antiidiotípicos.
Anticuerpos que reconocen específicamente los idiótopos de otro anticuerpo. Véanse IDIOTOPE e IDIOTYPE.

antiport: cotransporte bidireccional.
Traslado de dos solutos de un lado a otro de una membrana biológica de forma simultánea y en direcciones opuestas. Véase cotransport.
Observación: en los libros de texto se traduce con frecuencia por «antiporte», pero en esos casos casi siempre se especifica que es un cotransporte bidireccional.

antiporter: antiportador.
Transportador de dos solutos en direcciones opuestas. Véase porter.

antisense RNA : ARN antisentido, ARN complementario.
1 Molécula de ARN complementaria de una molécula de ARN transcrito, que al formar híbridos con esta última estorba el desempeño de su función; por ejemplo, si el ARN transcrito es un ARNm, puede llegar a impedir su traducción en proteína. En este último caso, también puede traducirse por «ARN antimensajero».
2 Molécula de ARN sintetizada in vitro que servirá de sonda en experimentos de hibridación molecular.
Observación: estos ARN pueden ser sintéticos o naturales. Cuando son sintéticos se suelen llamar micRNA, por messenger-RNA-interfering comple-mentary RNA o messenger interfering complemen-tary RNA, y suelen ser complementarios del extremo 5’ de un ARNm. Los naturales desempeñan, por lo general, una función reguladora al disminuir la expresión del ARNm correspondiente.

antisense-RNA control : regulación por ARN complementario, regulación por ARN antiparalelo, regulación por ARN antisentido.
1 Mecanismo de regulación génica común a los tres reinos de la naturaleza, observado solo recientemente en los organismos eucariotas. Los ARN monocatenarios reguladores se unen, por complementariedad total o parcial de bases, a uno o varios ARN monocatenarios efectores o mensajeros específicos (sense RNA) y, tras formar el híbrido correspondiente, logran impedir el desempeño de la función del ARN efector o la traducción en proteína del ARN mensajero.
2 Por extensión, técnica de laboratorio que se basa en la utilización de ARN monocatenarios complementarios para reducir la expresión de un gen específico.
Observación: los ARN complementarios naturales suelen ser moléculas de 35 a 150 nucleótidos de largo, de estructura terciaria compleja (que facilita el reconocimiento y la unión al ARN específico) y con capacidad de difundir a otros compartimentos celulares. Pueden estar codificados en cis (es decir, se transcriben de un promotor localizado en la hebra opuesta de la misma molécula de ADN) o, más raramente, en trans. Desde el punto de vista metabólico algunos son estables (la mayoría de los codificados en cromosomas y unos cuantos de origen fágico o transposónico), pero otros son inestables (los implicados en la regulación del número de copias de plásmidos). Véase antisense rna y sense rna.

antisense strand : cadena no codificante.
noncoding strand.

antitemplate strand : cadena codificante.
coding strand.

antizymes: antizimas.
Familia de proteínas pequeñas que se unen y desestabilizan a la enzima ornitina-descarboxilasa (ODC). La antizima se induce en presencia de poliaminas y se une a la ODC para formar heterodímeros que carecen de actividad enzimática. No son «antienzimas».

AP-PCR: AP-PCR.
arbitrarily primed PCR.

apoenzyme: apoenzima.
Porción proteica inactiva de una enzima, que sólo adquiere capacidad catalítica cuando se combina con el cofactor correspondiente (ión metálico, grupo prostético, coenzima). La enzima íntegra (la apoenzima unida al cofactor) se denomina «holoenzima» o «proteína conjugada». La apoenzima es la que determina la especificidad de la reacción biológica. Véase conjugated protein.

aptamer: aptómero.
Ácido nucleico sintético de unos 70-80 nucleótidos capaz de reconocer y unirse a una gran variedad de moléculas.
Observación: Los aptómeros fueron descubiertos en 1990, y desde entonces han cobrado una gran importancia en el ámbito de las técnicas diagnósticas por su capacidad de plegarse y de reconocer y unirse a dianas muy variadas (desde proteínas hasta iones metálicos, pasando por colorantes orgánicos, aminoácidos y péptidos, cofactores, aminoglucósidos, antibióticos y otros fármacos, análogos de base, nucleótidos, etc.). Se unen con una afinidad y especificidad semejantes a las que presentan los anticuerpos hacia sus antígenos, de hecho, pueden discriminar ligandos sobre la base de diferencias estructurales tan pequeñas como la presencia o la ausencia de un grupo metilo o hidroxilo, e incluso los enantiómeros de una misma sustancia. Son resistentes a endonucleasas o exonucleasas si se fabrican con nucleótidos modificados o se recubren sus extremos con ligandos específicos, y a ciclos consecutivos de desnaturalizaciones y renaturalizaciones por acción del calor u otros factores, característica poco frecuente en las proteínas, salvo las de los organismos termófilos. Se pueden marcar con cromóforos específicos (como la biotina o la fluoresceína). Hoy día es posible reemplazar los conjugados anticuerpo-enzima utilizados en el diagnóstico por conjugados aptómero-enzima, aunque todavía se desconoce la naturaleza de la interacción que tiene lugar entre estas moléculas y sus ligandos.

arbitrarily primed PCR: PCR con cebado aleatorio.
Método sencillo y reproducible que permite obtener huellas de genomas complejos (fingerprints) utilizando cebadores de secuencia no especificada (sintetizados al azar) y la reacción en cadena de la polimerasa (PCR). Comprende dos ciclos de amplificación del ADN en condiciones poco rigurosas (low stringency) y luego una reacción en cadena de la polimerasa en condiciones de mayor rigurosidad (higher stringency).
Observación: en este caso específico, arbitrary no significa «arbitrario» (irracional, injusto, caprichoso, subjetivo), sino «aleatorio» o «azaroso» (en su acepción de based on a chance) y se refiere a la elección de los cebadores. De allí que, en la práctica, este método (AP-PCR) se confunda con otro prácticamente idéntico, el del ADN polimórfico amplificado al azar (RAPD). Véase DNA fingerprinting y random amplified polymorphic DNA.

Argonaute proteins : proteínas Argonauta.
Familia de proteínas que se caracterizan por tener dos dominios estructurales denominados PAZ y Piwi (este último en el extremo carboxilo). Se identificaron inicialmente en mutantes de Arabidopsis que presentaban una morfología foliar anómala, pero luego se comprobó que existen en numerosos organismos eucariotas. Un miembro de esta familia, la Ago-2, es una subunidad del complejo RISC en Drosophila melanogaster.

aRNA : ARNa.
antisense RNA.

ATP-binding cassette domain: casete de unión a ATP, dominio de unión a ATP.
ATP-binding domain.
Observación: se debe escribir ya sea «casete de unión a ATP» o bien «dominio de unión a ATP», pero no «dominio de casete de unión a ATP» (recuérdese que estos casetes son de por sí dominios proteicos), aunque no es raro verlo escrito de forma abreviada «dominio ABC».

ATP-binding cassette: casete de unión a ATP.
ATP-binding domain.

ATP-binding domain: dominio de unión a ATP.
Observación: recibe asimismo los nombres de nucleotide-binding fold (NBF), ATP-binding cassette, ABC, y ATP-binding cassette domain. Véase cassette y domain.

automated sequencing: secuenciación automática.
Método de secuenciación de ADN basado en el método de Sanger que se realiza en unos aparatos automatizados especiales denominados secuenciadores. Se diferencia del método de Sanger sobre todo en que la marcación no se realiza con radioisótopos, sino con fluoróforos, que en los secuenciadores de segunda generación van unidos a los didesoxirribonucleótidos (‘terminadores de cadena’). En las secuenciaciones de segunda generación, pues, cada didesoxirribonucleótido lleva un fluoróforo distinto, de modo que la elongación del cebador se puede hacer en una única reacción (y no en cuatro reacciones paralelas como en el método original de Sanger). Por consiguiente, las bandas de electroforesis tampoco se revelan por autorradiografía como en el método de Sanger, sino que los fluoróforos son excitados con rayos láser y un sensor situado en la base del gel de electroforesis capta la fluorescencia que éstos producen. La secuencia de nucleótidos es ‘leída’ de forma automática por el aparato a medida que los fragmentos fluorescentes de ADN que se van separando electroforéticamente con arreglo a su tamaño específico desfilan delante del sensor. Cuando se trabaja con pequeñas cantidades de ADN se puede llevar a cabo una reacción en cadena de la polimerasa (PCR) en presencia de los fluoróforos específicos. En la actualidad, es cada vez más frecuente la utilización de la electroforesis en capilar, dado que ocupa menos espacio (se desarrolla en un capilar de 20 a 200 mm de diámetro), acepta cantidades y volúmenes muy pequeños de la muestra (picomoles, nanolitros), es muy rápida (en tres horas pueden leerse de 500 a 600 bandas) y tiene un gran poder de resolución. Véanse SEQUENCER y CAPILLARY SEQUENCING.